İnsan karbonik anhidraz izoenzimleri (hCA I-II) üzerine 4-metilbenzensülfonamid türevlerinin inhibisyon etkisinin incelenmesi

Karbonik anhidrazlar (CA'lar), karbondioksit ve su arasındaki reaksiyonu katalize eden metaloenzimlerdir. Bu çalışmada hCA I ve hCA II izoenzimlerinin insan eritrositlerinden saflaştırılması ve 4-metilbenzensülfonamid türevlerinin enzimlerin esteraz aktivitesi üzerine etkilerinin araştırılması amaçlandı. Bu amaçla öncelikle hCA I ve hCA II izoenzimleri insan taze kanından Sefaroz-4B-L-tirozin sülfanilamid afinite kolon kromatografisi ile saflaştırıldı. hCA I ve hCA II izoenzimleri sırasıyla 97,05 ve 468,90 kat saflaştırıldı ve %67,82, %49,27 verimle elde edildi. Daha sonra IC50 değerlerini bulmak için esteraz aktivitesi kullanılarak sülfonamid türevlerinin insan karbonik anhidraz izoenzimi I ve II üzerine inhibisyon etkileri araştırıldı ve (%) Aktivite-[Sülfonamid] grafikleri çizildi. Elde edilen grafiklerden yararlanılarak sırasıyla 1-9 numaralı sülfonamid türevlerinin hCA I ve hCA II için IC50 değerleri bulundu. hCA I-II için IC50 değerleri sırasıyla 0,770-5,196 nM ve 18,887-56,862 nM aralığındadır.