Ribozoma bağlanan trıgger factor proteini üzerine hesapsal bir çalışma

Sadece bakterilerde bulunup `Trigger factor' (TF) şeklinde isimlendirilen protein, ribozom tünelinin sitoplazmaya açılan kısmına bağlanarak ribozom tünelinden çıkan protein adayı polimer zincirlerinin işlev-görebilir katlanmış konformasyonlarına ulaşmalarına yardım olan bir proteindir. Söz konusu protein için evvelen yapılmamış olduğu belirlenen Moleküler Dinamik (MD) simülasyon metodu, bağlanmamış hâldeki TF molekülüne uygulanmış ve molekülün yapı-dinamik-işlev özellikleri 500 nanosaniyelik (ns) bir simülasyon ile ortaya konmak istenmiştir. Elde edilen konformasyonların başlangıç yapısına olan uzaklıkları ve aminoasitlerin hareket değerleri TF'in hareket ve bükümlülük potansiyelinin yüksek olduğunu göstermiştir. Simülasyon adımlarını oluşturan yapılar ribozoma bağlı hâldeki TF kristal yapıları üzerine eşleştirilmiş; ve bu şekilde ribozoma bağlı yeni TF yapıları elde edilip bu yapıların TF'in ribozom üzerinde gerçekleştirdiği görevle uyum gösterip göstermediği tartılmıştır. Ayrıca, TF'in elektrostatik özellikleri ?Adaptive Poisson-Boltzmann Solver? (APBS-Uyumlu Puason-Boltzman Çözümleyicisi) ile incelenmiş, TF yüzeyi üzerinde GLU ve LYS amino asitlerinin yüksek oranda bulunduğu tesbit edilip TF'in bağlanma noktasının pozitif yüklü olduğu fark edilmiştir. MD simülasyonunun ana-dinamiklerinin incelenmesi, TF'in ?baş? ve ?bağlanma? kısımlarının gerçekleştirdiği bir açılma/kapanma hareketini ortaya çıkarmıştır, ve bu hareketin ribozom tünelinden çıkıp ilk olarak TF ile etkileşecek olan proteinlerle TF'in etkileşiminde etkisi olabileceği düşünülmüştür. Anizotropik Ağyapı Modellemesi (ANM) tekniği de MD'den elde edilen ana-dinamik inceleme sonuçları ile uyumluluk göstermiştir.Tüm bu hesaplarla, TF'in içsel hareketlerindeki dinamikler bulunup sunulmuş, eksik amino asit içermeyerek ribozom tüneline bağlanmış bir TF molekülü için yeni konum ve şekil önerileri getirilmiştir.