Bazı yeni hidrazon türevlerinin sentezi, karakterizasyonu ve karbonik anhidraz ve kolinesteraz enzim inhibisyon aktivitelerinin incelenmesi

İnsan karbonik anhidraz I ve II izoenzimleri (hCA I ve II) ve kolinesteraz enzimleri, yani asetilkolinesteraz (AChE) ve butirilkolinesteraz (BChE), çeşitli fizyolojik ve patolojik süreçlerle yakından ilişkili önemli metabolik enzimlerdir. Bu çalışmada, hidrazon ve sülfonat grupları içeren bazı yeni hibrit moleküllerin (2a-g) hCA I, hCA II, AChE ve BChE'ye karşı inhibisyon aktivitesini araştırdık. Hibrit moleküllerin kimyasal yapıları elementel analiz ve bazı spektroskopik tekniklerle karakterize edildi. Test edilen tüm hibrit bileşikler, hCA I'e karşı 30.4 ila 264.0 nM, hCA II'ye karşı 23.2 ila 251.6 nM, AChE'ye karşı 12.1 ila 114.3 nM ve BChE'ye karşı 76.4 ila 134.0 nM aralığında IC50 değerleriyle düşük nanomolar inhibisyon gösterdi. Bu bileşikler, hCA I ve AChE'yi referans moleküller olan asetazolamid (AZA) ve neostigmin'den daha fazla inhibe etti. Test edilen bileşikler arasında 2c ve 2e bileşiklerinin bu enzimlere karşı en iyi inhibitör olduğu belirlendi.