Theses supervised by Doç. Dr. Bahri Devrim Özcan
13 theses · Osmaniye Korkut Ata University, Çukurova University
Termal kaynaklardan sıcaklığa dirençli alfa-amilaz enzimi üreten bakteri izolasyonu ve enzimin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Niğde ili Ulukışla ilçesi Çiftehan bölgesi sınırları içinde bulunan kaplıcadan alınan toprak örneklerinden α-amilaz aktivitesine sahip Bacillus izolasyonu yapılmıştır. İzolat bakteri, Bacillus sp. GA4 olarak isimlendirilmiştir. Bacillus sp. GA4 izolatına ait α-amilaz enziminin optimum aktivite sıcaklığı ve optimum pH'sı, sıcaklık stabilitesi, SDSPAGE zimogram analizi, antibakteriyel aktivitesi ve bazı kimyasalların etkisi araştırılmıştır. Enzimin optimum pH ve sıcaklık değerleri sırasıyla 6.0-8.0 ve 50 ℃ olarak bulunmuştur. Enzim 40 ºC'de 30 dk. ön inkübasyon sonrasında aktivitesini tamamen korunmuştur. Enzim, 50 ºC ve 60 ºC'de 30 dk. ön inkübasyon sonrasında ise sırasıyla %21 ve %37'lik aktivite kaybına uğramıştır. MgCl2 ve FeSO4 enzim aktivitesini sırasıyla %13 ve %12 seviyelerinde indüklerken, CuSO4, CaCl2 ve EDTA sırasıyla %81, %38 ve %33 oranlarında inhibe etmiştir. Bacillus sp. GA4 α-amilaz enziminin moleküler ağırlığı SDS-PAGE zimogram analizi ile yaklaşık olarak 55 kDa bulunmuştur. İzolatın CFX, CN, TE, RD, S, Amp ve P antibiyotiklerine karşı hassas, SH antibiyotiğine ise dirençli olduğu gözlenmiştir. Bu sonuçlara göre, GA4 α-amilazı mevcut özellikleri ile endüstriyel kullanımlara uygun olmamakla birlikte, moleküler genetik modifikasyonlarla uygun hale getirilebilir.
Yem katkısı amilaz enzimlerini üreten bakterilerin izolasyonu
Bu tez çalışması kapsamında α-amilaz enzimi üreten Bacillus suşlarının Çukurova Üniversitesi yerleşkesinden alınan toprak örneklerinden izolasyonu gerçekleştirilmiştir. İzolatlar sırasıyla Bacillus sp. ZF4 ve Bacillus sp. A4 olarak isimlendirilmişlerdir. Bacillus sp. ZF4 α-amilazı optimum aktivitesini pH 6.0 ve 40 °C'de gösterirken, Bacillus sp. A4 α-amilazı pH 8.0 ile 40-50 °C'lerde göstermiştir. ZF4 α-amilazı 70 °C'de 15 dk ön inkübasyondan sonra aktivitesinin tamamını korurken, bu sıcaklık değerinden sonra hızlı bir aktivite kaybı gerçekleşmiştir. A4 α-amilazı ise 70 °C'ye kadar aktivitesini büyük ölçüde korurken, 80 °C'den sonra hızlı bir aktivite kaybı yaşamıştır. ZF4 α-amilazı en yüksek aktivite seviyesine bakterinin inokülasyonundan itibaren 48. saatte ulaşırken, A4 α-amilazı 24. saatte ulaşmıştır. Her iki enzim de SDS ve Co varlığında kontrol grubuna göre yüksek aktivite seviyesine ulaşırken, CaCl2, MgCl2 ve EDTA her iki enzim için de inhibitör etki göstermiştir. Son olarak zimogram analizi her iki enzimin de yaklaşık 105.4 kDa moleküler ağırlığa sahip olduğunu ortaya çıkarmıştır.
Et ve yumurta verim özelliklerine göre ıslah edilmiş japon bıldırcınlarında genetik farklılıkların PCR-RAPD yöntemiyle belirlenmesi
Bu tez çalışmasında Çukurova Üniversitesi Ziraat Fakültesi Araştırma ve Uygulama Çiftliği bünyesinde bulunan Bıldırcın Ünitesi'ndeki et ve yumurta verim özelliklerine göre ıslah edilmiş Japon bıldırcını (Coturnix coturnix japonica) hatlarının PCR-RAPD yöntemi ile genetik karakterizasyonları belirlenmiştir. RAPD primerleri olarak OPC-11 ve OPP-03 kullanılmıştır. OPC-11 primerinin kullanıldığı çalışmada yumurtacı ve etçi bireylerde polimorfizm sırasıyla %28.57 ve %85.71 olarak hesaplanırken, OPP-03 primerinin kullanıldığı çalışmada polimorfizm aynı sırayla %83.33 ve %100 olarak hesaplanmıştır. Anahtar kelimeler: Japon bıldırcını (Coturnix coturnix japonica), RAPD, Genetik karakterizasyon, polimorfizm
Osmaniye ilinde halk elinde yetiştirilen ivesi ve Akkaraman koyunlarında kalpastatin gen polimorfizminin PCR-RFLP yöntemi ile belirlenmesi
Bu tez çalışmasında Osmaniye'de halk elinde ıslah projesi kapsamında yetiştiriciliği yapılan İvesi ve Akkaraman koyunlarının CAST geni polimorfizmi ile gen ve genotip frekanslarının belirlenmesi amaçlanmıştır. Osmaniye ilinde toplam 5 farklı işletmeden 20'şer adet olmak üzere toplam 100 adet İvesi ve yine aynı şekilde 5 farklı işletmeden 20'şer adet olmak üzere toplam 100 adet Akkaraman koyunu üzerinde yürütülmüştür. İvesi ve Akkaraman koyun ırklarına ait genomik DNA örneklerinden çoğaltılan 622 bç uzunluğundaki CAST geni amplikonlarının MspI restiriksiyon enzimi ile kesimi sonucunda; homozigot MM alleli için 336 ve 286 bç uzunluğunda iki adet bant, homozigot NN alleli için 622 bç uzunluğunda tek bir bant ve heterozigot MN allelleri için 622, 336 ve 286 bç uzunluğunda üç adet bant gözlenmiştir. Akkaraman ırkında M ve N allellerinin frekansı sırasıyla 0.82 ve 0.18 olarak hesaplanırken, İvesi ırkında frekanslar aynı sırayla 0.75 ve 0.25 olarak hesaplanmıştır. Akkaraman popülasyonunda Hardy-Weinberg dengesinde sapma önemsiz bulunurken, İvesi koyununda önemli bulunmuştur. Anahtar kelimeler: CAST geni, İvesi koyunu, Akkaraman koyunu, Polimorfizm, Genotip frekansları
Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.
Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.
Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.
Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.
Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.
Karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten bakteri izolasyonu ve enzimlerin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Adana ilinde bulunan bir seraya ait toprak numunelerinden karboksimetil selülaz, ksilanaz ve likenaz enzimlerini üreten Bacillus sp. CS8 bakterisinin izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Her üç enzim de optimum aktivitesini 40 °C'de göstermiştir. Diğer taraftan, CMCaz ve likenaz enzimleri optimum aktivitelerini 7.0 pH değerinde gösterirken, ksilanaz enzimi 6.0 pH değerinde göstermiştir. CMCaz, ksilanaz ve likenaz enzimleri 80 °C'de 15 dk ön inkübasyon sonrasında aktivitelerini sırasıyla %57, 83 ve 71 oranlarında korumuşlardır. 50-80 °C sıcaklık değerleri arasında her üç enzim de yine aynı sırayla %80.25, 87.0 ve 89.25 oranlarında ortalama kalan aktivite göstermişlerdir. İzolat en yüksek CMCaz ve ksilanaz aktivitelerine inokülasyon zamanından itibaren 36. saatte ulaşırken, en yüksek likenaz aktivitesine 48. saatte ulaşmıştır. Her üç enzim için de CaCl2, MgCl2 ve MnCl2, ortak stimülatör olurken, HgCl2 ve CuCl2 ortak inhibitör olmuşlardır. ZnCl2 CMCaz ve ksilanaz enzimlerini stimüle ederken, FeCl3 CMCaz ve likenaz enzimlerini, EDTA ise ksilanaz ve likenaz enzimlerini stimüle etmiştir. Her üç enzim arasından en yüksek aktiviteye sahip ksilanazın aktivitesi %100 olarak kabul edildiğinde CMCaz ve likenaz enzimleri ksilanaz enzimine göre oransal olarak sırasıyla %89 ve 79 düzeylerinde aktiviteye sahip olmuşlardır.
Keratinaz üreten bakterilerin izolasyonu ve enzim üretiminin moleküler yöntemlerle arttırılması
Bu çalışmada, Çukurova Üniversitesi Tavukçuluk Ünitesi'nden toplanan ve tavuk tüyü içeren toprak örneklerinden üç adet keratinolitik Bacillus sp. izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Bakteriler sırasıyla Bacillus sp. MK1, MK2 ve MK3 olarak isimlendirilmişlerdir. MK1 ve MK3 keratinazları optimum aktivitelerini 40°C'de gösterirken, MK2 keratinazı 50 ºC'de göstermiştir. Yine MK1 ve MK3 keratinazları optimum aktivitelerini pH 9.0'da, MK2 keratinazı ise pH 8.0'de göstermiştir. MK1, MK2 ve MK3 bakterilerinin keratinazlarına ait spesifik aktiviteler 40 °C'de sırasıyla 2.76, 0.77 ve 5.48 U/mg protein olarak gerçekleşmiştir. En yüksek düzeyde enzim üretimini inokülasyondan itibaren MK1 izolatı 36., MK2 ve MK3 izolatları ise 24-36. saatlerde gerçekleştirmişlerdir. İzolatların EtBr ile muamelesi sonucunda MK1'den MK1-M3, MK1-M4 ve MK1-M5, MK2'den MK2-M3 ve MK2-M4, MK3'den ise MK3-M1, MK3-M3, MK3-M4 ve MK3-M5 aşırı üretici mutant varyeteleri elde edilmiştir. MK1-M3, MK1-M4, MK1-M5, MK2-M3, MK2-M4, MK3-M1, MK3-M3, MK3-M4 ve MK3-M5 mutant varyeteleri kendi yabani tip suşlarına göre sırasıyla %186, 117, 133, 144, 171, 122, 116, 214 ve 187 oranında enzim üretmişlerdir. PMSF, üre, CaCl2, Tween 80 her üç enzim için de ortak aktivatör olarak belirlenmiştir. EDTA ise her üç enzimi de inhibe etmiştir. BLAST analizleri sonucunda Bacillus sp. MK1 bakterisi B. subtilis NCDO 1769 ile %96 oranında rDNA sekans benzerliği göstermiştir. Diğer taraftan Bacillus sp. MK2 ve MK3 bakterileri ise B. subtilis NRRL B-4219 ve B. tequilensis 10b bakterileri ile %99, B. subtilis SBMP4 bakterisi ile de %98 oranında rDNA sekans benzerliği göstermişlerdir.
Kitinaz üreten bakterilerin izolasyonu ve enzim üretiminin moleküler yöntemlerle arttırılması
Bu çalışmada, Hatay ili Erzin ilçesi kıyı kesimlerinden toplanan ve deniz canlısı kabukları içeren toprak numunelerinden üç adet kitinolitik Bacillus sp. izolasyonu gerçekleştirilmiştir. Bakteriler sırasıyla Bacillus sp. DBK1, DBK2 ve DBK3 olarak isimlendirilmişlerdir. Her üç izolata ait kitinaz da optimum aktivitesini 40 °C'de göstermişlerdir. Yine DBK1 kitinazı optimum aktivitesini pH 7.0'de, DBK2 ve DBK3 kitinazları ise pH 6.0'da göstermişlerdir. DBK1, DBK2 ve DBK3 kitinazlarına ait spesifik aktiviteler 40 °C'de sırasıyla 6.61, 13.17 ve 8.65 U/mg olarak gerçekleşmiştir. İzolatlar en yüksek düzeyde enzim üretimini inokülasyondan itibaren DBK1, DBK2 ve DBK3 için sırasıyla 48., 36. ve 60. saatte gerçekleştirmişlerdir. İzolatların EtBr ile muamelesi sonucunda DBK1'den DBK1-M3 ve DBK1-M4, DBK2'den DBK2-M3, DBK2-M4 ve DBK2-M5, DBK3'den ise DBK3-M3 ve DBK3-M4 mutant varyeteleri elde edilmiştir. DBK1-M3, DBK1-M4, DBK2-M3, DBK2-M4, DBK2-M5, DBK3-M3 ve DBK3-M4 mutant varyeteleri kendi yabani tip varyetelerine göre sırasıyla %146, 193, 192, 121, 136, 178 ve 116 oranlarında enzim üretmişlerdir. DBK1 kitinazı için, MnCl2, MgCl2, CaCl2, ZnCl2 ve CuSO4, DBK2 kitinazı için MnCl2, ZnCl2 ve KCl, DBK3 kitinazı için ise MnCl2, CaCl2 ve ZnCl2 aktivatör olarak belirlenmiştir. HgCl2 tüm yabani varyetelere ait kitinazları kuvvetli bir şekilde inhibe etmiştir.
Termal kaynaklardan sıcaklığa dirençli alfa-amilaz enzimi üreten bakteri izolasyonu ve enzimin kısmi karakterizasyonu
Bu çalışmada, Niğde ili Ulukışla ilçesi Çiftehan bölgesi sınırları içinde bulunan kaplıcadan alınan toprak örneklerinden α-amilaz aktivitesine sahip Bacillus izolasyonu yapılmıştır. İzolat bakteri, Bacillus sp. GA4 olarak isimlendirilmiştir. Bacillus sp. GA4 izolatına ait α-amilaz enziminin optimum aktivite sıcaklığı ve optimum pH'sı, sıcaklık stabilitesi, SDSPAGE zimogram analizi, antibakteriyel aktivitesi ve bazı kimyasalların etkisi araştırılmıştır. Enzimin optimum pH ve sıcaklık değerleri sırasıyla 6.0-8.0 ve 50 ℃ olarak bulunmuştur. Enzim 40 ºC'de 30 dk. ön inkübasyon sonrasında aktivitesini tamamen korunmuştur. Enzim, 50 ºC ve 60 ºC'de 30 dk. ön inkübasyon sonrasında ise sırasıyla %21 ve %37'lik aktivite kaybına uğramıştır. MgCl2 ve FeSO4 enzim aktivitesini sırasıyla %13 ve %12 seviyelerinde indüklerken, CuSO4, CaCl2 ve EDTA sırasıyla %81, %38 ve %33 oranlarında inhibe etmiştir. Bacillus sp. GA4 α-amilaz enziminin moleküler ağırlığı SDS-PAGE zimogram analizi ile yaklaşık olarak 55 kDa bulunmuştur. İzolatın CFX, CN, TE, RD, S, Amp ve P antibiyotiklerine karşı hassas, SH antibiyotiğine ise dirençli olduğu gözlenmiştir. Bu sonuçlara göre, GA4 α-amilazı mevcut özellikleri ile endüstriyel kullanımlara uygun olmamakla birlikte, moleküler genetik modifikasyonlarla uygun hale getirilebilir.